| Темы на форуме | Автор | Дата |
Общая характеристика
Пептиды — это продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью -CO-NH-.
Полученное соединение называют дипептидом. Молекула дипептида, подобно аминокислотам, содержит аминогруппу и карбоксильную группу и может реагировать еще с одной молекулой аминокислоты:
Продукт реакции называется трипептидом. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться, в принципе, неограниченно и приводить к веществам с очень высокой молекулярной массой (белкам).
Число пептидов, которые могут быть построены из 20 природных аминокислот, огромно. Теоретически можно получить 20n пептидов, содержащих и остатков. Таким образом, может существовать 400 дипептидов, 8000 трипептидов и т.д. При n = 62 число возможных пептидов превосходит число атомов во Вселенной (1080).
Формулы пептидов обычно записывают так, что свободная аминогруппа находится слева (на N-конце цепи), а свободная карбоксильная группа — справа (на С-конце). Основная часть пептидной цепи построена из повторяющихся участков -СН-CO-NH- и боковых групп R, R' и т.д.
Структуру пептидов, содержащих большое число остатков аминокислот, записывают в сокращенном виде с использованием обозначений, приведенных выше (см. "Аминокислоты", "Общая характеристика"). Например, строение молекулы вазопрессина — пептида, построенного из 9 аминокислотных остатков, можно изобразить следующим образом:
Структурная формула вазопрессина.
Эту же структуру можно изобразить в сокращенном виде с использованием трехбуквенных и однобуквенных обозначений аминокислот:
Сокращенное представление молекулы вазопрессина.
Обратите внимание на то, что в этом пептиде остатки цистеина связаны дисульфидным мостиком. С-конец цепи содержит амидную группу -СО-NН2 вместо карбоксильной.
Химические свойства
Основное свойство пептидов - способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное расщепление пептидной цепи и образуются более короткие пептиды с меньшей молекулярной массой или α-аминокислоты, составляющие цепь. Анализ продуктов полного гидролиза позволяет установить аминокислотный состав пептида. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.
Последовательность аминокислот в цепи может быть установлена путем частичного гидролиза пептида. Для этого необходимо последовательно, одну за другой, отщеплять аминокислоты от одного из концов цепи и устанавливать их структуру.
Гидролиз пептидов может происходить в кислой или щелочной среде, а также под действием ферментов. В кислой и щелочной средах образуются соли аминокислот. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, т.е. позволяет расщеплять строго определенные участки пептидной цепи. Интересно, что селективный гидролиз может протекать и под действием неорганических реагентов. Так, бромистый циан (BrCN) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой метионина
Биологическое значение. Многие пептиды проявляют биологическую активность. Простейший из них — трипептид глутатион, который относится к классу гормонов - веществ, регулирующих процессы жизнедеятельности. Этот гормон построен из остатков аланина, цистеина и глутаминовой кислоты. Известны гормоны, содержащие 9 аминокислотных остатков, — вазопрессин и окситоцин. Вазопрессин повышает кровяное давление, а окситоцин стимулирует выделение молока молочными железами.
Своё Спасибо, еще не выражали..
admin
Подготовка к ГИА и ВПР
